Entre los daños más peligrosos en el ADN se encuentran las roturas dobles de la molécula, que, si no se reparan adecuadamente, pueden llevar a la muerte celular. Por esta razón, todos los seres vivos poseen sistemas especializados de reparación del ADN. En humanos y otros organismos, una proteína clave en este proceso es Mre11.
Este estudio analizó en detalle la proteína Mre11 de Toxoplasma gondii (TgMre11) para comprender cómo funciona y en qué se diferencia de su contraparte humana. El objetivo fue evaluar si esas diferencias podrían aprovecharse para desarrollar tratamientos que afecten al parásito sin dañar a las células humanas.
Los investigadores demostraron que TgMre11 cumple la misma función general que la proteína humana: participa en la detección y reparación de roturas del ADN. Sin embargo, presenta características estructurales únicas. En particular, posee una extensión adicional que no está presente en la proteína Mre11 de humanos y que resulta esencial para una de sus funciones principales: cortar el ADN dañado como paso previo a su reparación. Al eliminar esta región en el laboratorio, la proteína pierde gran parte de su actividad.
Además, TgMre11 se organiza de manera distinta, ya que actúa principalmente como una sola unidad, a diferencia de la proteína humana, que suele funcionar en pares. También se observó que su actividad varía según el ambiente químico celular, lo que sugiere una adaptación a condiciones de estrés.
En conjunto, estos resultados identifican diferencias clave entre el parásito y el huésped. La región exclusiva de TgMre11 surge como un posible blanco terapéutico, abriendo nuevas perspectivas para el desarrollo de tratamientos antiparasitarios más específicos y seguros.
